sábado, 25 de abril de 2015

OTRAS PARTÍCULAS INFECTIVAS O FORMAS A CELULARES: VIROIDES Y PRIONES

VIROIDES

Son agentes infecciosos de plantas formados por secuencias muy cortas (mucho más pequeñas que los genomas víricos, pues no suelen contener más de 400 ribonucleótidos) de ARN monocatenario circular que no codifica para ninguna proteína y  que interfieren con el ARN celular.

 Se han encontrado sólo en núcleos de células vegetales, sobre todo, en cítricos (exocortis) y cocoteros (cadang-cadang), aunque el primero se encontró en 1971 en las patatas, a las que provocaba una deformación, por lo que se llamó Enfermedad del Tubérculo Fusiforme de la Patata (PTSVd). Actualmente se conocen más de 200.

Se replican con la ARN pol II de la célula hospedadora.

ORIGEN Y EVOLUCIÓN: Por actuar también como ribozimas, se las considera las secuencias más antiguas, anteriores a las células más primitivas, es decir, antes de la formación del primer ser vivo. También, por ser sus secuencias muy parecidas a las de algunos intrones, podrían ser antiguos intrones que se han liberado del genoma vegetal o, por el contrario, el origen de los intrones podría estar en los viroides.

En el estudio de estas partículas destacan, además de su descubridor, Otto Diener, suizo-estadounidense, el doctor Flores, del Instituto de Biología Molecular y Celular de Plantas, de Valencia, defensor de que los viroides son una reliquía del mundo precelular de ARN.

FITOPATOLOGÍA Y GLOBALIZACIÓN:

Los viroides de los cítricos se transmiten fácilmente mediante la propagación de material vegetal infectado y mecánicamente por instrumentos de corte. La transmisión por yemas infectadas es el principal método de dispersión de estos patógenos. De hecho, el intercambio internacional de material propagativo de cítricos es el responsable por la presencia de estos patógenos en diferentes zonas de cultivo en el mundo.

PRIONES

Son agentes infecciosos que afectan a animales y hongos (concretamente se han descubierto en mamíferos y levaduras), consistentes en proteínas alteradas que actúan provocando un cambio conformacional en proteínas normales, transformándolas en proteínas alteradas. Este cambio provoca la pérdida de la función en la proteína, pudiendo generar graves alteraciones en la célula (EJEMPLO DE LA IMPORTANCIA DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA Y TERCIARIA DE UNA PROTEÍNA).

Éste es el caso del síndrome de las "vacas locas" o la encefalopatía espongiforme bovina y su variante en la especie humana.

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Corte de tejido cerebral afectado por la encefalopatía espongiforme bovina

La proteína normal cambia de alfa-hélice a lámina beta.

La encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o «enfermedad de las vacas locas»  pertenece a una misteriosa familia de enfermedades emparentadas, muy raras en su mayoría. Los primeros casos de animales enfermos se declararon en el Reino Unido en 1986. En 1996 se detectó en el humano una nueva enfermedad, una variante de la Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, que se relacionó con la epidemia de EEB en el ganado vacuno.
Los síntomas que se observan están motivados por la acumulación del prion en las células neuronales originando la muerte celular. Un análisis microscópico revela lesiones como vacuolas que dan al tejido nervioso un aspecto de esponja. Esto se produce porque las proteínas prión precipitan formando placas amiloides en el citoplasma neuronal, que son incluidas en vacuolas autofágicas para su digestión lisosómica, pero la incapacidad de las proteasas lisosómicas para digerir estas proteínas anormales, produce la lisis lisosómica y la muerte celular, provocando huecos o cavidades en el cerebro. Es una enfermedad degenerativa del sistema nervioso central de los bovinos, que se caracteriza por la aparición de síntomas nerviosos en los animales adultos que, progresivamente, finaliza con la muerte del animal.
Los científicos han aceptado que la aparición de esta enfermedad estuvo determinada por la alimentación suplementaria del ganado bovino con restos de ganado ovino y caprino (que ya presentaban la enfermedad pero no se trasmitía a humanos, denominada scrapie), lo que conllevó a que en 1998 en Reino Unido se sacrificaran e incineraran a los animales sospechosos de haber adquirido la enfermedad. Murieron más de 20.000 vacas.

Una persona puede adquirir los priones al alimentarse con procesados de vaca enferma que contengan restos de médula espinal o de tjido nervioso. Una vez dentro del organismo, se inicia una reacción en cadena donde las proteínas infecciosas convierten a las proteínas-prión normales en infecciosas también.
La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) es un mal neurológico de naturaleza degenerativa y pronóstico mortal .

Otra enfermedad priónica denominada kuru, que se transmitía entre los nativos de la etnia fore de Nueva Guinea debido a los ritos funerarios de canibalismo familiar.

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